Формулировка, заметьте, несколько настораживающая. Как видно, не столь уж хорошо обстоят дела, если приходится рассчитывать то, что удается, вместо того, что хотелось бы. Как еще говорят, ищем не там, где потеряли, а там, где светло.
Ну что ж, есть, по-видимому, доля справедливости и в таком предположении. Действительно, хотелось бы конформаторам решать задачи гораздо большего масштаба, представляющие непосредственный интерес для выяснения животрепещущих молекулярно-биологических проблем, но это им пока не по зубам. Однако, подчеркнем еще раз, именно пока. Поскольку в будущем, мы твердо надеемся, эти задачи разрешить все же удастся. А путь в это (по-видимому, все же не очень отдаленное) будущее, путь к чтению третичной, пространственной структуры белковой молекулы по ее аминокислотной последовательности приходится нащупывать сейчас на самых разнообразных направлениях, рассматривая множество мелких, частных задач, решение которых несет нам — и то далеко не всегда — только очень малую крупицу полезных сведений о способе и механизмах, лежащих в основе самопроизвольной пространственной укладки молекул белков.
Продвижение вперед идет очень маленькими, очень неуверенными шажками, временами возникающие неумеренные надежды сменяются горькими разочарованиями. Порой конструктивный, «рабочий» пессимизм перерастает в отчаяние: нет-нет кто-нибудь из конформаторов выскажется в том смысле, что взялись мы-де за принципиально неразрешимую задачу, что все это слишком сложно и для наших маломощных вычислительных машин, и для наших примитивных умов…
Позвольте, последнее ведь где-то уже было. Ну конечно, Г. Уэллс, «Машина времени». Путешественник во времени рассказывает о том, как его машина, позволяющая перемещаться в прошлое и будущее, попала в руки морлоков — отдаленных обезьяноподобных потомков человека, обитающих под землей. «Морлоки даже разбирали машину по частям, стараясь своим слабым разумом понять ее назначение».
Пытаясь своим слабым разумом понять назначение… Нет, нет, это только минутная депрессия. Как ни скромны итоги каждой очередной попытки, они все же хоть немножко прибавляют уверенности в конечном успехе, становятся еще одним кирпичиком, использованным при возведении здания теории третичной структуры. Общие контуры этого здания еще совершенно неясны, но о некоторых деталях можно кое-что уже сказать.
Начнем с самой элементарной проблемы: гибкости белковой цепи. Можно предположить, что в зависимости от того, какие именно аминокислотные остатки входят в те или иные ее участки, должна различаться также и гибкость этих участков. В принципе гибкость белковой молекулы обусловлена возможностью вращения отдельных ее частей вокруг некоторых валентных связей.
При таком вращении происходит взаимное сближение или удаление каких-то атомов, что и определяет их притяжение или отталкивание в зависимости от разделяющего их расстояния, сорта атомов, наличия электрического заряда, — словом, смотри предыдущую главу. В силу межатомного взаимодействия, и прежде всего именно в силу атом-атомного отталкивания, вращение вокруг отдельных связей оказывается более или менее «заторможенным»: существуют такие положения, при которых энергия отталкивания очень велика.
Поскольку же ближайшее атомное окружение связей, вокруг которых возможно вращение, может быть разным у различных аминокислотных остатков, естественно, неодинаковой оказывается также и степень «заторможенности».
Внутримолекулярные ситуации, при которых межатомное отталкивание велико, не могут реализоваться в действительности (почему именно, мы уже говорили) и называются стерически запрещенными. Это означает, что в результате вращения вокруг определенной связи две разделяемые ею части молекулы могут принимать друг относительно друга не все возможные положения, допускаемые таким вращением, а лишь некоторые из них, так называемые «стерически разрешенные». И конечно, можно ожидать, что наборы стерически разрешенных положений будут различаться от остатка к остатку.
Если рассмотреть элементарное звено белковой цепи, соответствующее некоторому аминокислотному остатку (так называемую дипептидную единицу), окажется, что вращения в главной цепи возможны вокруг двух связей:
(Буквой R здесь обозначена боковая цепь аминокислотного остатка.)