Логично предположить, что «визитная карточка» белка представлена не только последовательностью аминокислот, но и некоторым дополнительным признаком. И, если этот дополнительный признак несут не аминокислоты, как таковые, то следует поискать его в пептидных связях, которыми аминокислоты сцеплены друг с другом. К счастью, не нужно далеко ходить: на сегодня можно считать уже доказанным, что пептидные связи являются резонирующими, т. е. что в них происходят циклические переключения конфигураций химических связей. Так, читаем (Комов и Шведова, «Биохимия», 2004): «Пептидная связь не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм, что является средним значением между истинной одинарной связью C-N (0.149 нм) и истинной двойной связью C=N (0.127 нм). По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной. Обе структуры динамичны, и между ними имеются взаимные переходы». Но в том же учебнике приведена химическая схема пептидного соединения двух аминокислот, которое прямо-таки «железобетонное»: не просматривается даже намёка на «взаимные переходы». Начинают во здравие, кончают за упокой!
Давайте же будем последовательны! Схему химических связей в аминокислоте обычно представляют следующим образом:
где R — характерный радикал. Пептидное соединение образуется при сцепке карбоксильной группы одной аминокислоты с аминной группой другой; при этом из карбоксильной группы «изымается» гидроксильная группа ОН, а из аминной — атом водорода Н. В результате, как нам представляется, образуется резонирующее соединение, две конфигурации которого, попеременно сменяющие друг друга, изображены ниже.
Переключения между такими конфигурациями предполагают завидную синхронность, т. к. переходы химических связей затрагивают шесть различных атомов. Но мы не усматриваем в этом большой проблемы, поскольку допускаем, что управление переключениями электронных конфигураций возможно с программного уровня реальности (см. «Не нужно нам лишних ферментов!»). При этом физико-химические законы ничуть не нарушаются, свойства атомов остаются такими же, как и при отсутствии управляемых переключений: при обеих конфигурациях водород образует одну связь, кислород — две, азот — три, а углерод — четыре. И, конечно, расстояние между атомами углерод-азотной пары в пептидной связи должно иметь значение, промежуточное между значениями для случаев чисто одинарной и чисто двойной связей, поскольку при конфигурации 1 связь в этой углерод-азотной паре двойная, а при конфигурации 2 — одинарная.
Только что обрисованная картина резонанса в пептидном соединении позволяет сделать некоторые интересные выводы. Ведь, если переключения электронных конфигураций в пептидном соединении производятся благодаря управлению с программного уровня, то частота этих переключений является управляемым параметром! Отсюда сразу же просматривается то, что же именно дополняет последовательность аминокислот в «визитной карточке» белка: это специфические частоты резонансов в пептидных соединениях тех или иных пар аминокислот. Тогда «природные» белки имеют поразительную защиту от подделок: синтезируя белок физико-химическими методами, возможно подделать последовательность аминокислот, но невозможно подделать частоты пептидных резонансов.
Дополнительная «степень защиты» белков, о которой идёт речь, имеет большой биологический смысл. Прежде всего, эта «степень защиты» повышает эффективность и надёжность генетической обособленности. У генетически обособленных организмов могут различаться частоты пептидных резонансов между одними и теми же парами аминокислот, и, соответственно, могут различаться полные наборы частот пептидных резонансов. «Своим» будет считаться тот белок, у которого правильны как последовательность аминокислот, так и частоты соответствующих пептидных резонансов.
Насколько же это облегчает работу иммунной системы по распознанию «чужих» белков! Когда пептидная цепочка свёрнута в глобулу, то иммуноглобулины могут контактировать лишь с некоторыми участками этой цепочки, которые расположены на периферии глобулы. При этом большая часть первичной структуры цепочки остаётся недоступной, и признак правильности частот пептидных резонансов выходит по значимости на первое место. Не будь этого признака, нам пришлось бы допустить, что для распознания «чужих» глобул иммуноглобулины используют какое-то неизвестное науке чутьё.