3. Пищеварительный регион: а) регион начального пищеварения, б) регион конечного пищеварения и всасывания.
4. Регион всасывания воды, который имеет особое значение для всех наземных организмов, включая человека.
Однако такая классификация нуждается в некоторых уточнениях и дополнениях. Так, регион 1 должен быть охарактеризован как область механической обработки пищи и ее подготовки к дальнейшей обработке, в частности под действием слюны. Регион 3б следует называть пищеварительно-транспортным, а регион 4 — реабсорбции, так как в нем осуществляется всасывание не только воды и солей, но и ряда эндогенных компонентов (например, конъюгированных желчных кислот и др.).
Все существующие организмы (за исключением некоторых эндопаразитов) в качестве пищевых веществ используют преимущественно макромолекулы. Последние включают белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. В ходе эволюции был сформирован набор специфических гидролитических ферментов, осуществляющих деполимеризацию всех указанных групп пищевых веществ до мономеров, пригодных к всасыванию и ассимиляции. Деградация пищи включает в себя три этапа: механическое измельчение, физико-химическое разрушение (кислый pH, биологические детергенты) и ферментативный гидролиз. По-видимому, последний механизм играет наиболее существенную роль в деполимеризации пищевых веществ.
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов
Обращает на себя внимание принципиальное сходство, а иногда и поразительное совпадение ферментных систем, реализующих пищеварение у различных организмов. Поэтому те характеристики, которые будут представлены ниже, применимы для ферментных систем как высших, так и низших организмов, включая простейших. Все пищеварительные ферменты являются гидролазами и делятся на три основные группы: 1) пептид-гидролазы (КФ 3.4.—), расщепляющие пептидные связи в белках и полипептидах; 2) гликозидазы, или карбогидразы (КФ 3.2.1.—), гидролизующие глюкозидные связи в углеводах; 3) липазы (КФ 3.1. —), действующие на эфирные связи в жирах.
Эти ферменты, называемые также протеиназы, протеазы, пептидазы, подразделяются на эндо- и экзоферменты. Первые связаны с инициацией протеолизаи расщепляют пептидные связи во внутренних областях белковых молекул, образуя более короткие полипептид-ные цепи (однако они могут также расщеплять пептидные связи, расположенные на концах молекул белков или полипептидов). Ферменты действуют как внутриклеточно (в пищеварительных вакуолях), так и внеклеточно. Экзоферменты последовательно расщепляют концевые пептидные связи полипептидных цепей, образованных эндопептидазами при гидролизе белков и более высокомолекулярных полипептидов. Они освобождают аминокислоты и образуют более короткие полипептиды, а также олиго-, три- и дипептиды. Последние вновь атакуются соответствующими экзофер-мептами, завершающими гидролиз белковой молекулы до составляющих ее аминокислот.
Эндоферменты специфичны по отношению к определенным пептидным связям, и поэтому только часть свободных внутренних пептидных связей фактически атакуется каким-либо из них. Эндоферменты (протеазы, КФ 3.4.21—24), расщепляющие до полипептидов большую часть белков пищи, обладают как сходством, так и определенными различиями с ферментами, действующими внутри клеток. Внутриклеточные протеазы, называемые катепсинами, с оптимумом активности при слабокислых значениях pH, локализованы в лизосомах и обладают относительно широкой субстратной специфичностью. Так называемые кислые протеазы (пепсин) у беспозвоночных животных практически не встречаются. У позвоночных животных пепсин (КФ 3.4.23.1) секретируется клетками желудка в форме профермента пепсиногена, который после активации соляной кислотой желудочного сока гидролизует преимущественно связи, прилегающие к остаткам ароматических или дикарбоновых L-аминокислот полипептидных цепей. Пепсин расщепляет белки главным образом до полипептидов, хотя среди продуктов гидролиза встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты.
В желудке представителей одного вида можно встретить несколько различающихся форм пепсина. У человека в желудочном соке идентифицирована еще одна протеаза — гастриксин. В желудке жвачных животных, еще сосущих молоко, обнаружен химозин, или реннин (КФ 3.4.23.4) — фермент, створаживающий молоко.
На том основании, что частично известная последовательность аминокислотных остатков пепсина, гаст-риксина и реннина весьма близка, высказано предположение, что эти ферменты произошли в ходе эволюции от одного общего предшественника — кислой протеазы — в результате удвоения гена через гипотетическую промежуточную протеазу.